Aminoácidos y proteínas

Las biomoléculas más abundantes son las proteínas. Sus subunidades básicas son los que se conocen como aminoácidos, de los cuales hay más de 500, aunque sólo 20 forman parte de la estructura de las proteínas, recibiendo por ello el nombre de aminoácidos proteicos.

Para cada uno de estos aminoácidos existe uno o más codones específicos que los codifican en la traducción genética, siguiendo el camino universal de:

Los aminoácidos han ido descubriéndose desde 1806, cuando se descubrió la Asparagina (Asn ∼ N) hasta 1938, cuando se descubrió la treonina (Thr ∼ T)

La estructura de los aminoácidos proteicos es muy similar, ya que todos tienen el C α al que están unidos 4 sustituyentes como son el NH2, el COOH, el H y el grupo radical R.

La diferencia entre uno y otro aminoácido radica en la cadena lateral R, dentro de la cual en el caso de que existiesen carbonos se continuarían numerando según el alfabeto griego: β, γ, δ,…
Podemos encontrar a los aminoácidos de 2 maneras, ionizados a pH fisiológico de 7.4, o bien no ionizados.
Podemos clasificar a los aminoácidos de diversas maneras:
- Según su esencialidad.
- Según su destino metabólico.
- Según su cadena lateral.
- Actualmente se clasifican según su polaridad.
- Por lo tanto tendremos:
- Aminoácidos apolares.
- Aminoácidos polares:
- Sin carga o con carga neutra 0
- Con carga:
- Aminoácidos básicos
- Aminoácidos ácidos.

En los aminoácidos proteicos encontramos:

Aminoácidos apolares:
- Alanina (Ala) [A]: metil.
- Este es el aminoácido apolar más polar.
- Valina (Val) [V]: isopropil.
- Leucina (Leu) [L]: isobutil (ramificado γ).
- Isoleucina (Ile)[I]: isobutil (ramificado β).
- Prolina (Pro) [P]: Iminoácido

Aminoácidos polares:
- Aminoácidos neutros:
- Cisteina (Cys) [C]: metil mercapto
- Junto con la tirosina es el aminoácido más polar.
- Por oxidación de 2 cisteínas se puede formar una cistina, quedando unidas ambas cisteínas por puentes disulfuro.
- Glicocola / Glicina (Gly) [G]: hidrógeno
- Dentro de los polares es el menos polar.
- Es el único aminoácido que no tiene un carbono asimétrico.
- Asparagina (Asn) [N]: metilamida
- Su forma ácida es el aspartato.
- Glutamida (Gln) [Q]: etilamida
- Su forma ácida es el glutamato.
- Serina (Ser) [S]: hidroximetil
- Treonina (Thr) [T]: hidroxietil
- Tirosina (Tyr) [Y]: Hidroxi fenil metil

Aminoácidos básicos
- Lisina (Lys) [K]: ε - amino
- Arginina (Arg) [R]: Guanidopropil (Grupo guanidino)
- Histidina (His) [H]: Imidazodio (Grupo imidazol)

Aminoácidos ácidos
- Aspartato (Asp) [D]: acetil
- Glutamato (Glu) [E]: propionil

La estructura total de la proteína viene determinada por los aminoácidos que la componen, y en especial por las cadenas laterales de estos, que como ya hemos dicho son las que los diferencian, y sus interacciones tanto hidrofóbicas como hidrofílicas con el medio.

Los aminoácidos más pequeños no condicionan la estructura total de la proteína, mientras que los aminoácidos mayores si lo hacen. La prolina se suele disponer allí donde la proteína presente giros o curvas es su estructura. La cisteínas es muy importante en la estructura terciaria, ya que permite conferir estabilidad a las proteínas mediante su capacidad de formar puentes disulfuro.

Por otra parte os aminoácidos hidroxilados tienen tendencias a formar puentes de hidrógeno. A pesar de la supuesta apolaridad del interior de la proteína, en algunos enzimas podemos encontrar enzimas polares en el interior del centro activo.

Aminoácidos derivados de los proteicos.
La diferencia con los anteriores radica en que no existe un codon específico en la traducción que codifique para estos aminoácidos. Son producidos por modificaciones enzimáticas de aminoácidos que ya forman parte de las proteínas.

Aminoácidos no protéicos
Existen alrededor de 200 y se trata básicamente de precursores en intermediarios. No tienen un codon específico y nunca están formando parte de las proteínas.